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相思子毒素的结构:
(1）、相思子毒素的一级结构:
相思子毒素是一种分子质量约为63ku～67ku的糖蛋白，分子由a、b两条多肽链通过1个二硫键连接而成。完整毒素在sds-page分析时呈一条蛋白带，经二巯基乙醇处理后，a、b两条链分离开，其中a链呈酸性，分子质量约为30ku，与蓖麻毒素a链存在102个相同的氨基酸残基；b链呈中性，分子质量约35ku。有关试验表明，相思子毒素两条链经二巯基乙醇还原分离开后，其活性并不丧失。
与蓖麻毒素相似，相思子毒素也是以前体蛋白形式表达，编码前体相思子毒素的基因组不含内含子，从5′端到3′端分别编码由34个氨基酸残基组成的前导序列，250个或251个氨基酸残基组成的a链，10个氨基酸残基组成的连接肽，267个或268个氨基酸残基组成的b链。34个氨基酸残基组成的前导序列很可能包含一个信号肽，诱导前体进入内质网，进行翻译后加工，然后再转运到种子蛋白储存部位，推测信号序列的切点位于第19位的se
羧基端。
相思子毒素所含的糖基主要存在于b链上，糖的类型为甘露糖和n-乙酰葡萄糖胺，毒素经糖基修饰后，可以增加其自身结构的稳定性，防止降解，增强对极端条件的适应性。已阐明了ab
-a的b链的2个糖基化位点附近的氨基酸序列及糖链结构，糖肽附近的氨基酸顺序为asp-as
(cho)-gly-th
，gly-as
(cho)-as
，其序列分别类似于rici
-d的b链asp94-as
(cho)-gly-th
97，th
134–as
(cho)-as
136。
(2）、相思子毒素的高级结构:
晶体结构研究表明，相思子毒素a链分为3个折叠区域。ab
-a的a链c末端比蓖麻毒素少4个氨基酸残基。关于ab
-a及蓖麻毒素的a链折叠上的差异都有可能影响对核糖体的识别和结合。相思子毒素a的b链的整个折叠方式与蓖麻毒素相似，但它们的n末端氨基酸残基第1位～12位及几个突环(第39～45，100～106，109～118，133～139，166～170，193～204位氨基酸残基)有较大差异。ab
-a的b链由2个区域组成，每个区域又包含4个亚区λ，α，β，γ，每一区域的主体结构是由α，β，γ组成，亚区2λ连接b链的2个区域，亚区1λ参与a，b链之间二硫键的形成，2个λ亚区间有同源性，但与其他亚区有区别，2个亚区的α，β，γ间均有同源性。除了1λ亚区，ab
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